Skrypt Bioinformatyka DRAFT Strona 25
|
|
- Antoni Żurek
- 8 lat temu
- Przeglądów:
Transkrypt
1 Spis treści 4 Budowa aminokwasów i białek Ogólna budowa aminokwasów Kalkulator własności fizykochemicznych białka Metody analizy własności aminokwasów Metoda Analizy Składowych Głównych (PCA) Manualna analiza skupisk aminokwasów Metoda Hierarchicznej analizy skupisk Metody niehierarchicznej analizy skupisk Diagram Venn'a Przydatne linki U. C. Davis, Biological Sciences: AMINO ACID PROPERTIES AND CHARACTERISTICS Amino Acid Information The Amino Acid Repository Russell page Skrypt Bioinformatyka DRAFT Strona 25
2 4 Budowa aminokwasów i białek 4.1 Ogólna budowa aminokwasów Podstawową jednostką "budulcową" białek są reszty (residua) L-α-aminokwasów. Aminokwasy białkowe posiadają centralnie położony tetraedryczny węgiel C (alfa-aminokwasy), wokół którego rozłożone są: grupa aminowa (-NH 2 ), grupa karboksylowa (-COOH), wodór (H ) i grupa R (łańcuch boczny). a) b) c) H H H O H NH 2 C COOH N C C + O H NH C 3 COO - R H R R W neutralnym ph grupa aminowa jest protonowana (-NH 3 + ) a karboksylowa deprotonowana (-COO - ). Aminokwasy występują wówczas jako jony dipolowe (zwitterions, dipolar ions). - glicyna - alanina L-aminokwasy - centrum asymetrii Tetraedryczny węgiel C stanowi centrum asymetrii (centrum chiralności) aminokwasu. Ze względu na rozmieszczenie grup wokół C rozróżnić można dwa izomery aminokwasów L i D (Fischer, 1981). Aminokwasy białkowe (z wyjątkiem glicyny) występują w zawsze w konformacji L. Skrypt Bioinformatyka DRAFT Strona 26
3 Rysunek. Zwierciadlane odbicie aminokwasów. L-Aminokwas i D-Aminokwas. Reguła CORN Rysunek. Reguła CORN - Reguła ułatwiająca rozpoznanie konformacji: podczas obrotu wokół osi przeprowadzonej przez atomy C α i H grupy (-COO -, -R, -NH 3 + ) dołączone do C α czytane przeciwnie do ruchu wskazówek zegara tworzą słowo CORN Skrypt Bioinformatyka DRAFT Strona 27
4 20 aminokwasów białkowych kod 1- i 3- literowy Tabela 1. Aminokwasy występujące w białkach: (nazwa, kod 1 i 3 literowy), liczba atomów residuum w ph=7 Nazwa kod Masa Liczba Występowanie Łańcuch boczny (R) (-H 2 O) atomów (%) alanina A, Ala CH arginina R, Arg HN=C(NH 2 )-NH-(CH 2 ) asparagina N, Asn H 2 N-CO-CH kwas asparaginowy D, Asp HOOC-CH cysteina C, Cys HS-CH glutamina Q, Gln H 2 N-CO-(CH 2 ) kwas glutaminowy E, Glu HOOC-(CH 2 ) glicyna G, Gly H histydyna H, His N=CH-NH-CH=C-CH izoleucyna I, Ile CH 3 -CH 2 -CH(CH 3 ) leucyna L, Leu (CH 3 ) 2 -CH-CH lizyna K, Lys H 2 N-(CH 2 ) metionina M, Met CH 3 -S-(CH 2 ) fenyloalanina F, Phe Phenyl-CH prolina P, Pro N-(CH 2 ) 3 -CH seryna S, Ser HO-CH treonina T, Thr CH 3 -CH(OH) tryptofan W, Trp Phenyl-NH-CH=C-CH tyrozyna Y, Tyr OH-Phenyl-CH walina V, Val CH 3 -CH(CH 2 ) Skrypt Bioinformatyka DRAFT Strona 28
5 Tabela 2. Aminokwasy występujące w białkach Alanina, A, Ala Arginina, R, Arg Asparagina, N, Asn kwas asparaginowy, D, Asp Cysteina, C, Cys Glutamina, Q, Gln kwas glutaminowy, E, Glu Glicyna, G, Gly Histydyna, H, His Izoleucyna, I, Ile Leucyna, L, Leu Lizyna, K, Lys Metionina, M, Met Fenyloalanina, F, Phe Prolina, P, Pro Seryna, S, Ser Treonina, T, Thr Tryptofan, W, Trp Tyrozyna, Y, Tyr Walina, V, Val Skrypt Bioinformatyka DRAFT Strona 29
6 Własności fizykochemiczne aminokwasów związane z budową ich łańcucha bocznego (reszty aminokwasu) determinują spontaniczny proces zwijania (fałdowania) się białka oraz jego właściwości fizystrukturę Cechy/kryteria: hydrofobowe/hydrofilowe alifatyczne aromatyczne, oddziaływujące warstwowo polarne-neutralne polarne naładowane dodatnio/ujemnie kwasowe, zasadowe C-β rozgałęzione małe/duże zawierające siarkę tworzące wiązania wodorowe wzmacniacze/łamacze struktur Hydrofilowość/hydrofilowość Aminokwasy hydrofobowe: V, I, L, M, F, W, C, to takie aminokwasy, które nie lubią przebywać w środowisku wodnym. Najczęściej lokują się w hydrofobowym wnętrzu (jądrze) cząsteczki białka lub w lipidowej części błon komórkowych. Istnieje kilkadziesiąt skali hydrofobowości aminokwasów (lub indeksów hydrofobowości). Około 20 zostało zebranych w programie ProtScale ( Najbardziej popularną jest skala Kyte&Doolittle (1982), która utworzona została jako szacunkowa różnica między energią swobodna dla aminokwasów w hydrofobowym środowisku we wnętrzu białka a w środowisku wodnym. Inne skale powstawały w oparciu między innymi o obliczenia energii swobodnej potrzebnej do usunięcia aminokwasu białka błonowego z błony komórkowej itd. Według różnych skal aminokwasy mają różne wartości hydrofobowości i uszeregowane według wartości różnych skalach znajdują sie na różnych miejscach (patrz Tabelka). Niezależnie od tego aminokwasy da się podzielić na grupy: Silnie hydrofobowe - aminokwasy, które posiadają alifatyczny (węglowodorowy) łańcuch boczny: Leu, Ile, Val; średnio hydrofobowe - aminokwasy aromatyczne i zawierające grupy hydroksylowe lub siarkę: Phe,Tyr, Cys, Met,... oraz Gly i Pro Skrypt Bioinformatyka DRAFT Strona 30
7 słabo hydrofobowe - aminokwasy, których grupy boczne są dodatnio lub ujemnie naładowane: Arg, Lys, Asp, Glu, Asn, Gln i His. aminokwasy częściowo hydrofobowe, czyli takie, których fragment łańcucha bocznego jest hydrofobowy np.: Arg, Lys Tabela 3. Indeksy hydrofobowości aminowkasów. Res. Kyte-Doolittle Eisenberg i inn. Rose i inn. Janin Wolfenden i inn. Ala Arg Asn Asp Cys Gln Glu Gly His Ile Leu Lys Met Phe Pro Ser Thr Trp Tyr Val [1] Kyte J., Doolittle R.F, J. Mol. Biol. 157: (1982) A simple method for displaying the hydropathic character of a protein. [2] Eisenberg D., Schwarz E., Komarony M., Wall R. J. Mol. Biol. 179: (1984). [3] G. Rose, A. Geselowitz, G. Lesser, R. Lee and M. Zehfus, Hydrophobicity of Amino Acid Residues in Globular Proteins, Science 229(1985) [4] J. Janin, Surface and Inside Volumes in Globular Proteins, Nature, 277(1979) [5] R. Wolfenden, L. Andersson, P. Cullis and C. Southgate, Affinities of Amino Acid Side Chains for Solvent Water, Biochemistry 20(1981) Skrypt Bioinformatyka DRAFT Strona 31
8 Val Leu Phe,Ile Gly Leu Ile,Val Ala Met Ala Met,Leu,Trp Phe,Leu Gly,Ala,Trp Cys Met Met Ala Tyr Cys Ser,His Thr Ser Trp Tyr Thr Ser Trp Gln Asn Lys His Glu Pro,Arg Asp,Gln,Glu Gln,Glu,Asp,Asn Rysunek. Skale hydrofobowości na podstawie Tabeli 3. Aminokwasy alifatyczne. Są to aminokwasy, które w łańcuchach bocznych zawierają tylko atomy węgla i wodoru (z wyjątkiem metioniny, która posiada atom siarki): Ile, Val, Leu, Ala, Pro oraz Met Aminokwasy aromatyczne. Aminokwasy te odpowiadają za oddziaływania warstwowe w strukturze białka, posiadają też swój udział w absorpcji promieniowania elektromagnetycznego w zakresie UV/Vis: Phe, Trp, Tyr, His Aminokwasy polarne (naładowane i nienaładowane):. R, K, D, E, N, Q, H, A, Y, T i zdolność tworzenia wiązań wodorowych. Polarność - jeden ze sposobów indeksowania polarności aminokwasów białkowych został wprowadzony przez Zimmeulrmana i inn. (1968). Jest to przeskalowana siła wypadkowa pochodząca od niezrównoważonego ładunku i momentu dipolowego cząsteczki w odległości 10Å. Indeks ten preferuje aminokwasy obdarzone ładunkiem w stosunku do polarnych, ale nie rozróżnia rodzaju ładunku. Grantham R. Science 185: (1974). Skrypt Bioinformatyka DRAFT Strona 32
9 Zimmerman J.M., Eliezer N., Simha R. J. Theor. Biol. 21: (1968). Grupy boczne aminokwasów polarnych są hydrofilowe, dlatego najczęściej eksponowane są na powierzchni białek. Zarówno aminokwasy naładowane jak i nie naładowane zdolne są do tworzenia wiązań wodorowych z wodą, łańcuchami bocznymi innych aminokwasów lub z łańcuchem głównym (szkieletowym) Ser i Thr mają hybrydyzację typu sp3 grup hydroksylowych, mogą być donorami jednego wiązania wodorowego lub akceptorem dwóch wiązań wodorowych. HN-N HB1 HA-CA--CB--OG \ HB2 HG1 O=C (Ser) HN-N OG1--HG1 / HA-CA--CB-HB \ CG2--HG21 O=C / \ HG21 HG22 (Thr) Tyr posiada hybrydyzację sp2 grupy hydroksylowej (wiązanie CZ-OH ma charakter częściowo podwójnego), które może być donorem lub akceptorem jednego wiązania wodorowego. HD1 HE1 HN-N HB1 CD1--CE1 // \\ HA-CA--CB--CG CZ--OH \ / \ HB2 CD2--CE2 HH O=C HD2 HE2 (Tyr) Asp i Glu posiadają po dwa shybrydyzowane sp2 tleny grup karboksylowych; każde wiązanie CG-OD lub CD-OE ma charakter wiązania częściowo podwójnego. Kazdy tlen może być akceptorem dwóch wodorów w wiązaniu wodorowym. HN-N HB1 OD1 // HA-CA--CB--CG \ HB2 OD2(-) O=C (Asp) HN-N HB1 HG1 OE1 // HA-CA--CB--CG--CD \ HB2 HG2 OE2(-) O=C (Glu) Skrypt Bioinformatyka DRAFT Strona 33
10 Asn i Gln posiadają grupę karbonylową (C=O), której tlen może brać udział jako akceptor w dwóch wiązaniach wodorowych, azot grupy amidowej ma hybrydyzację sp2 i może być donorem wodoru również dla dwóch wiązań wodorowych. HN-N HB1 OD1 HD21 / HA-CA--CB--CG--ND2 \ HB2 HD22 O=C (Asn) HN-N HB1 HG1 OE1 HE21 / HA-CA--CB--CG--CD--NE2 \ HB2 HG2 HE22 O=C (Gln) His posiada pierścień imidazolowy, protonowany może być jeden z dwóch atomów azotu (His neutralna) lub oba (His+). Każdy z azotów (ND1 lub NE2) może być akceptorem pojedynczego wiązania wodorowego jeśli jest deprotonowany, lub donorem w pojedynczym wiązaniu jeśli jest protonowany. HE1 HN-N / HB1 ND1--CE1 / HA-CA--CB--CG \\ HB2 CD2--NE2 O=C \ HD2 HE2 (His) HD1 HE1 HN-N / HB1 ND1--CE1 / HA-CA--CB--CG \\ HB2 CD2--NE2 O=C HD2 (His) Arg posiada grupę guanidynową (HN=C(NH 2 )-NH-), zwykle jest ona protonowana, atom węgla CZ ma hybrydyzację sp2-(atomy NE, CZ, NH1 i NH2 leżą w jednej płaszczyźnie). Każda grupa -NH2 może być donorem dwóch wodorów, a grupa -NH jednego. HH11 HN-N HB1 HG1 HD1 HE NH1-HH12 //(+) HA-CA--CB--CG--CD--NE--CZ \ HB2 HG2 HD2 NH2-HH22 O=C HH21 (Arg) Lys może być donorem protonu w trzech wiązaniach wodorowych. Atom azotu NZ ma hybrydyzację sp3. Skrypt Bioinformatyka DRAFT Strona 34
11 HN-N HB1 HG1 HD1 HE1 HZ1 / HA-CA--CB--CG--CD--CE--NZ--HZ2 \ HB2 HG2 HD2 HE2 HZ3 O=C (Lys) Trp może być donorem protonu w jednym wiązaniu wodorowym. Atom azotu NE ma hybrydyzację sp2. HE3 HN-N HB1 CE3 / \\ HA-CA--CB---CG-----CD2 CZ3-HZ3 HB2 CD1 CE2 CH2-HH2 O=C / \ / \ // HD1 NE1 CZ2 HE1 HZ2 (Trp) Aminokwasy naładowane. Aminokwasy naładowane dodatnio: R, K, H. Aminokwasy naładowane ujemnie: E, D. To aminokwasy, których reszty w fizjologicznym ph są zwykle protonowane (naładowane dodatnio) lub deprotonowane (naładowane ujemnie). Większość pojedynczych aminokwasów (nie w łańcuchu) występuje w tych warunkach w postaci jonu obojnaczego z deprotonowaną grupą -COO - i protonowaną -NH + 3. Warunki w jakich nastąpi protonacja lub deprotonacją określa się podobnie jak moc kwasu, czyli za pomocą logarytmu dziesiętnego ze stałej dysocjacji Ka: pka = log 10 (Ka) Łańcuch boczny histydyny ma pka 6.5, zatem w warunkach fizjologicznych zaledwie 10% H jest protonowanych. Wartość stałej dysocjacji pka silnie zależy od warunków środowiska: otoczenia aminokwasu wewnątrz białka, temperatury składu rozpuszczalnika itd., dlatego czasami sensowniej jest podawać przedziały pka dla danej grupy niż konkretną wartość (bez określenia warunków w jakich została wyznaczona lub obliczona). Np.: pka = grupy aminowej, pka = grupy karboksylowej Skrypt Bioinformatyka DRAFT Strona 35
12 Tanford C. Adv.Protein Chem. (1962)17: (inne wartości- patrz Tabelka) Rozmiar (objętość, tęgość, powierzchnia masa itd.) Rozmiar Objętość aminokwasu (residuum) w łańcuchu polipeptydowym można oszacować jako sumę objętości nieprzekrywających się kul reprezentujących atomy. Promienie kul odpowiadają promieniom van der Waalsa. Innym sposobem może być oszacowanie na podstawie zbioru białek objętości zajmowanej przez dany aminokwas w strukturze przestrzennej. Objętość cząstkowa (partial volume) lub właściwa objętość cząstkowa (partial specific volume) określana jako przyrost objętości roztworu po rozpuszczeniu w nim aminokwasu może nie uwzględniać w swojej wartości oddziaływania cząsteczki z ropuszczalnikiem. (są substancje, których objętość cząstkowa mierzona w ten sposób jest ujemna!)... [A.A. Zamyatin, Protein Volume in Solution, Prog. Biophys. Mol. Biol. 24(1972) ] Tęgość (bulkiness) [Zimmerman J.M., Eliezer N., Simha R. J. Theor. Biol. 21: (1968).] Stosunek objętości łańcucha bocznego do jego długości. Aminokwasy ukryte i dostępne (dla rozpuszczalnika) Pole dostępnej powierzchni (ASA - Accessible Surface Area) (Obliczone dla aminokwasu X w trójpeptydzie G-X-G) [C. Chotia, The Nature of the Accessible and Buried Surfaces in Proteins, J. Mol. Biol., 105(1975)1-14.] [Miller i inn. (1987)] [Creighton, (1993)] (buried and accessible) buried = ułamek molowy (%) z 2001 ukrytych residuów. accessible = ułamek molowy (%) z 3220 dostępnych residuów. [Janin J., Nature 277: (1979). ] ABA (Average buried area) średnia powierzchnia ukryta przy przejściu do stanu natywnego [Rose G.D., Geselowitz A.R., Lesser G.J., Lee R.H., Zehfus M.H., Science 229: (1985). ] Różnica między (ASA - ABA)/ASA określać będzie względną powierzchnię dostępną dla rozpuszczalnika dla aminokwasu znajdującego się w natywnie pofałdowanym białku. Ułamek pola powierzchni aminokwasu, który w procesie fałdowania jest dostępny dla rozpuszczalinika, a po zwinięciu białka juz nie Skrypt Bioinformatyka DRAFT Strona 36
13 Aminokwasy małe: T, D, N; bardzo małe: G, A, S, P Aminokwasy ważne strukturalnie: Gly i Pro Aminokwasy C-beta rozgałęzione: V, I, T, Aminokwasy zawierające siarkę: C, M Tabela 4. Własności fizyczne aminokwasów związane z rozmiarem i umiejscowieniem w strukturze natywnej. Nazwa accessible buried Tęgość (Zimmerman) ABA Ala Arg Asn Asp Cys Gln Glu Gly His Ile Leu Lys Met Phe Pro Ser Thr Trp Tyr Val ASA Tabela 5. objętość właściwa, gęstość, hydratacja. Nazwa Masa (-H 2 O) Objętość (Å 3 ) Objętość (Zamyatin) (Å 3 ) Ala Arg Asn Asp Cys Gln Glu Gly Skrypt Bioinformatyka DRAFT Strona 37 h r
14 His Ile Leu Lys Met Phe Pro Ser Thr Trp Tyr Val Tabela6. Aminokwasy występujące w białkach: współczynnik absorpcji fali 280nm, pi - ph punktu izolelektrycznego, wartość pka dysocjacji grup bocznych, hydratacja. Nazwa λ max ε λmax ε 280 Polarność Polarność pi (nm) (M -1 cm -1 ) (M -1 cm -1 ) (Zimmerman) (Grantham) (Zimermann) pk a Ala , 9.8 Arg ~12.0 Asn Asp Cys Gln Glu Gly His Ile Leu Lys Met Phe Pro Ser Thr Trp Tyr Val {Do tabeli: długośd fali dla maksimum absorpcji w UV/vis, wsp. ekstynkcji dla max.długości fali, pka grup NH2 i COOH, oraz pka innych autorów: (jest Tanford), Lehninger A.(1972) Biochemistry ED: Flammarion, Sillero&Ribero(1989)Anal.Biochem.179, ,...) informacje o jednostakach i temperturze} Skrypt Bioinformatyka DRAFT Strona 38
15 Tabela 7. Współczynnik ekstynkcji (M -1 cm -1 ) dla różnych rozpuszczalników. [Pace C.N. et al. Protein Science (1995) 4, ] Nazwa woda hydromocznik chlorek (8M urea) guanidyny 278 nm Tyr Trp Cys 280 nm 282 nm Skrypt Bioinformatyka DRAFT Strona 39
16 4.2 Kalkulator własności fizykochemicznych białka Kalkulator własności fizykochemicznych białka na podstawie jego składu aminokwasowego (na podstawie sekwencji): Masa, objetość, wymiary równoważnej kuli, hydratacja, promień hydrodynamiczny, współczynnik ekstynkcji, pi, krzywa miareczkowania Wartości potrzebne do obliczeń zebrane są (będą) w Tabelach 5 i 6 Masa: Cohn & Edsal, Proteins, Amino Acids and Peptides, Reinhold, New York (1943) Objętość: Creighton, Proteins Structure and Molecular Properties, W. H. Freeman & Co., NY (1994), p.4 Objętość właściwa: Cohn & Edsal, ref. cited Hydratacja: Bigelow, J. Theoretical Biology 16, (1971) pka grupy bocznej: Tanford, Adv. Protein Chem. 17, (1962) Współczynnki ekstynkcji: Pace C.N. et al. Protein Science (1995) 4, Przekładowa sekwencja (lizozym z białka jaj kurzego): >6LYZ:_ PDBID CHAIN SEQUENCE KVFGRCELAAAMKRHGLDNYRGYSLGNWVCAAKFESNFNTQATNRNTDGSTDYGILQINSRWWCNDGRTPGSR NLCNIPCSALLSSDITASVNCAKKIVSDGNGMNAWVAWRNRCKGTDVQAWIRGCRL Proste dodawanie wartości parametrów poszczególnych aminokwasów: masa, M W objętość całkowita, V objętość właściwa, v 2 stopień hydratacji, h r molowy współczynnik ekstynkcji w roztworze denaturującym, ε M,D M w masa = Da V objętość całkowita = Å 3 v 2 objętość właściwa = cm 3 /g h r stopień hydratacji = 270 mol/mol Skrypt Bioinformatyka DRAFT Strona 40
17 Wielkości, które można otrzymać pośrednio: δ 1 hydratacja = (h r M H2O /M w ) = 0.34 g H2O /g białka R o promień równoważnej kuli = (3V/4Π) 1/3 = 15.9Å R h promień hydratowanej kuli = (3V h /4Π) 1/3 = 17.9Å V h objętość hydratowanej kuli = V + V H2O = V + δ 1 v 1 M w /N A Znając wartość eksperymentalną promienia hydrodynamicznego można wyznaczyć stopień asymetrii cząsteczki (stosunek półosi, jeśli białko można opisać jako elipsoidę obrotową) R h promień hydratowanej kuli = (3V h /4Π) 1/3 = 17.9Å R H promień hydrodynamiczny (eksperymentalny) 18.8Å R h R H Czynnik kształtu (- współczynnik Perrin a) R H /R h =1.051 a=29å, b=14å Molowy współczynnik ekstynkcji. (model Edelhoch a, roztwór denaturujący: 6M Gdn-HCl ) Współczynnik ekstynkcji zdenaturowanego w roztworze hydrochlorku guanidyny jest sumą współczynników ekstyncji wszystkich aminokwasów absorbujących promieniowanie elektomagnetyczne o określonej długości fali. ε MGdn = (N Tyr ) ε MTyr + (N Trp ) ε MTrp + (N Cys ) ε MCys Skrypt Bioinformatyka DRAFT Strona 41
18 λ=280 nm ε MTyr = 1280 ε MTrp = 5690 ε MCys = 180 ε MCys-Cys = 120 dla lizozymu z białka jaja kurzego: (N Tyr )=3 (N Trp )=6 (N Tyr ) =4 stąd: ε MGdn = (M -1 cm -1 ) (literatura) ε MGdn = (M -1 cm -1 ) (obliczony) ε = 2.65 cm -2 g -1 c M na 1OD 280 = M c na 1OD 280 = gcm -3 ph punktu izoelektrycznego i ładunek ładunek dodatni w ph7 posiadają Arg, Lys i zwykle His pkai: Arg Lys His 6.00 ładunek ujemny w ph7 posiadają Asp, Glu Tyr i Cys. pkaj: Asp 3.86 Glu 4.25 Tyr Cys 8.33 gdzie: N i suma Arg, Lys i His, N j suma Asp, Glu, Tyr, Cys. Punkt izoelektryczny to ph, dla którego wypadkowy ładunek jest równy 0., Skrypt Bioinformatyka DRAFT Strona 42
19 pi = ph(net Charge =0) dla lizozymu: pi max ładunek dodatni: 9 max ładunek ujemny: 20 Krzywa miareczkowania. Skrypt Bioinformatyka DRAFT Strona 43
20 4.3 Metody analizy własności aminokwasów Metoda Analizy Składowych Głównych (PCA) PCA - Principal component analysis Jedną z metod wizualizacji własności aminokwasów (ogólnie: zbioru obiektów) jest przedstawienie ich na dwuwymiarowych diagramach, tak że para cech stanowi współrzędne punktów reprezentujących te objekty. Np. bierzemy pod uwagę P cech wpływających na proces fałdowania się białka (objętość V, tęgość B, polarność P, ph punktu izoelektrycznego pi, hydrofobowość H, pole powierzchni dostępne dla rozpuszczalnika w rozwiniętym białku ASA, ułamek powierzchni niedostępnej dla rozpuszczalnika w zwiniętym białku FA). Nazwa Objętość V [Å 3 ] Tęgość B [Å 2 ] hydrofob. H [kcal/mol] punkt izoel. pi dostępna pow. ASA[Å 2 ] Ułamek ukrytej pow. FA Ala Arg Asn Asp Cys Gln Glu Gly His Ile Leu Lys Met Phe Pro Ser Thr Trp Tyr Val Średnia Odchylenie standardowe Skrypt Bioinformatyka DRAFT Strona 44
21 W ten sposób można analizować własności aminokwasów parami, bez pełnej informacji o pozostałych cechach i korelacjach między nimi. Aby uwzględnić całą zebraną informację można zastosować między innymi metodę Analizy Składowych Głównych. Tworzy się wówczas macierz N P, gdzie N jest liczbą obiektów (tu aminokwasów, 20) a P liczbą rozważanych cech tych obiektów. Każdy wiersz to punkt w P-wymiarowej przestrzeni. Zbiór danych, to "chmura" punktów w tej przestrzeni. (Rysunek - dla P=3) PCA: przeskalowuje chmurę wejściową -tak aby wszystkie wartości były porównywalne przesuwa chmure do początku układu rotuje, tak by rozrzut wzdłuż osi był jak największy (przypadek ogólny docztyczy przestrzeni P-wymiarowej, gdzie P może być >3) Rysunek. Pierwotna chmura danych Pierwotna macierz danych X: Skrypt Bioinformatyka DRAFT Strona 45
22 j P i N x ij - i-ty obiekt i jego j-ta cecha (i:1..n, j:1..p), np. x 11 to objętość alaniny. Wartości średnie cech: 1 j x ij N i Odchylenia standardowe poszczególnych cech: 2 1 j ( x ij j ). N i Przesunięcie chmury do początku układu oznacza, że średnia wartość każdej cechy ma być równa 0, czyli z definicji μ j =0. Przeskalowanie ma doprowadzić do tego, że odchylenia standardowe każdej cechy (od wartości średniej=0) mają być równe,np. wszystkie równe σ j =1: Powstaje nowa macierz danych Z. Elementy tej macierzy: xij j zij j Nowa macierz danych Z. Skrypt Bioinformatyka DRAFT Strona 46
23 Rysunek. Macierz Z i przeskalowana i przesunięta do początku układu chmura danych (j=1,2 i 4). Kolejny krok to rotacja chmury tak, by otrzymać jak największy rozrzut wzdłuż osi. Należy skonstruować wektory v j określające kierunki głównych składowych. Wektor określający kierunek osi dla cechy j w nowym układzie współrzędnych po rotacji: v j = (v j1, v j2,... v jp ) Wektory v j i v i (cechy i-tej i j-tej) są parami ortogonalne (w starych i nowych współrzędnych): P v j vi v jkvik 0, dla każdego i j, oraz długości tych wektorów są równe 1: k k 2 v 1. jk Każdy z wektorów jest kombinacją liniową pierwotnych współrzędnych.współrzędne nowej macierzy Y: y v z ij k jk jk Szukanie wektorów wskazujących kierunki składowych głównych. Wektory v j są wektorami własnymi macierzy korelacji cech C ij., czyli muszą spełniać warunek: v C v dla wartości własnych λ n. j nj jk n nk Macierz współczynników korelacji cech, C jest P P wymiarowa: 1 1 C jk ( xij j )( xik k ) zijzik N N j k i i Skrypt Bioinformatyka DRAFT Strona 47
24 Macierz współczynników korelacji cech: V B H pi ASA FA V B H pi ASA FA Wartości C ij zawsze są z przedziału od -1 do 1. Wartości zbliżone do wartości 1 lub -1 oznaczają istnienie korelacji dodatniej lub ujemnej między dwoma seriami danych. Jeśli natomiast wartość korelacji jest dużo mniejsza od wartości bezwzględnej z 1, to korelacji nie ma. Z tabeli współczynników wynika, że istnieje dość silna korelacja dodatnia między objętością a powierzchnią dostępną dla rozpuszczalnika, objętością i tęgością aminokwasu oraz między ułamkiem niedostępnej dla rozpuszczalnika powierzchni a hydrobowością. {dodać korelacje z P-olaryzowalnością} Wyznaczenie wartości własnych λ n macierzy C. c 11 cdn Wektor pierwszej składowej głównej odpowiada wektorowi własnemu o największej wartości własnej (kolejne są coraz mniejsze) Wzdłuz pierwszej składowej głównej jest największy rozrzut punktów - wariancja punktów zwdłuż tej osi jest max. i jest równa wartości własnej. Składowe główne: V B H pi ASA FA składowa 1 składowa 2 z tego można zrobić diagram/wykres aminokwasy składowa2(składowa1) Aminokwasy na tym diagramie pogrupują się w skupiska o określonych cechach... cdn Manualna analiza skupisk aminokwasów (s.45) Skrypt Bioinformatyka DRAFT Strona 48
25 4.3.3 Metoda Hierarchicznej analizy skupisk Metody niehierarchicznej analizy skupisk Diagram Venn'a Livingstone CD, Barton GJ.,Comput Appl Biosci. (1993) 9(6):745-56, Protein sequence alignments: a strategy for the hierarchical analysis of residue conservation. Diagram Venn'a b. małe Małe P Prolina Alifatyczne Hydrofobowe I M Aromatyczne V L A C S-S G S N C S-H F Y W T H K R D E Q dodatnie Naładowane ujemne Polarne Skrypt Bioinformatyka DRAFT Strona 49
26 . diagram ze strony: W R Taylor Protein Srtucture Prediction In Nucleic Acid and Protein Sequence Analysis Eds M J Bishop and C J Rawlings IRL Press 1987 Skrypt Bioinformatyka DRAFT Strona 50
Przegląd budowy i funkcji białek
Przegląd budowy i funkcji białek Co piszą o białkach? Wyraz wprowadzony przez Jönsa J. Berzeliusa w 1883 r. w celu podkreślenia znaczenia tej grupy związków. Termin pochodzi od greckiego słowa proteios,
Bardziej szczegółowoBudowa aminokwasów i białek
Biofizyka Ćwiczenia 1. E. Banachowicz Zakład Biofizyki Molekularnej IF UAM http://www.amu.edu.pl/~ewas Budowa aminokwasów i białek E.Banachowicz 1 Ogólna budowa aminokwasów α w neutralnym p α N 2 COO N
Bardziej szczegółowo21. Wstęp do chemii a-aminokwasów
21. Wstęp do chemii a-aminokwasów Chemia rganiczna, dr hab. inż. Mariola Koszytkowska-Stawińska, WChem PW; 2016/2017 1 21.1. Budowa ogólna a-aminokwasów i klasyfikacja peptydów H 2 N H kwas 2-aminooctowy
Bardziej szczegółowo46 i 47. Wstęp do chemii -aminokwasów
46 i 47. Wstęp do chemii -aminokwasów Chemia rganiczna, dr hab. inż. Mariola Koszytkowska-Stawińska, WChem PW; 2017/2018 1 21.1. Budowa ogólna -aminokwasów i klasyfikacja peptydów H 2 H H 2 R H R R 1 H
Bardziej szczegółowoInformacje. W sprawach organizacyjnych Slajdy z wykładów
Biochemia Informacje W sprawach organizacyjnych malgorzata.dutkiewicz@wum.edu.pl Slajdy z wykładów www.takao.pl W sprawach merytorycznych Takao Ishikawa (takao@biol.uw.edu.pl) Kiedy? Co? Kto? 24 lutego
Bardziej szczegółowoBudowa aminokwasów i białek
Bioinformatyka Wykład 2. E. Banachowicz Zakład Biofizyki Molekularnej IF UAM http://www.amu.edu.pl/~ewas Budowa aminokwasów i białek Bioinformatyka 2, 2011 1 Ogólna budowa aminokwasów H w neutralnym ph
Bardziej szczegółowoBioinformatyka. z sylabusu... (wykład monograficzny) wykład 1. E. Banachowicz. Wykład monograficzny Bioinformatyka.
Bioinformatyka (wykład monograficzny) wykład 1. E. Banachowicz Zakład Biofizyki Molekularnej IF UAM http://www.amu.edu.pl/~ewas z sylabusu... Wykład 1, 2006 1 Co to jest Bioinformatyka? Zastosowanie technologii
Bardziej szczegółowoMateriały pochodzą z Platformy Edukacyjnej Portalu www.szkolnictwo.pl
Materiały pochodzą z Platformy Edukacyjnej Portalu www.szkolnictwo.pl Wszelkie treści i zasoby edukacyjne publikowane na łamach Portalu www.szkolnictwo.pl mogą byd wykorzystywane przez jego Użytkowników
Bardziej szczegółowospektroskopia elektronowa (UV-vis)
spektroskopia elektronowa (UV-vis) rodzaje przejść elektronowych Energia σ* π* 3 n 3 π σ σ σ* daleki nadfiolet (λ max < 200 nm) π π* bliski nadfiolet jednostki energii atomowa jednostka energii = energia
Bardziej szczegółowoSlajd 1. Slajd 2. Proteiny. Peptydy i białka są polimerami aminokwasów połączonych wiązaniem amidowym (peptydowym) Kwas α-aminokarboksylowy aminokwas
Slajd 1 Proteiny Slajd 2 Peptydy i białka są polimerami aminokwasów połączonych wiązaniem amidowym (peptydowym) wiązanie amidowe Kwas α-aminokarboksylowy aminokwas Slajd 3 Aminokwasy z alifatycznym łańcuchem
Bardziej szczegółowoprotos (gr.) pierwszy protein/proteins (ang.)
Białka 1 protos (gr.) pierwszy protein/proteins (ang.) cząsteczki życia materiał budulcowy materii ożywionej oraz wirusów wielkocząsteczkowe biopolimery o masie od kilku tysięcy do kilku milionów jednostek
Bardziej szczegółowoStruktura i funkcja białek (I mgr)
Struktura i funkcja białek (I mgr) Dr Filip Jeleń fj@protein.pl http://www.protein.pl/ Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer Biochemia Carl Branden, John Tooze Introduction to Protein Structure
Bardziej szczegółowoBudowa i funkcje białek
Budowa i funkcje białek Białka Wszystkie organizmy zawierają białko Każdy organizm wytwarza własne białka Podstawowe składniki białek - aminokwasy Roślinne mogą wytwarzać aminokwasy ze związków nieorganicznych
Bardziej szczegółowoIZOMERIA Izomery - związki o takim samym składzie lecz różniące się budową
IZMERIA Izomery - związki o takim samym składzie lecz różniące się budową TAK zy atomy są tak samo połączone? NIE izomery konstytucyjne stereoizomery zy odbicie lustrzane daje się nałożyć na cząsteczkę?
Bardziej szczegółowoWłaściwości aminokwasów i białek
Właściwości aminokwasów i białek el ćwiczenia Ćwiczenie ma na celu poznanie niektórych typowych reakcji aminokwasów i białek. Reakcje te pozwalają odróżnić wolne aminokwasy od białek i innych związków
Bardziej szczegółowoChemiczne składniki komórek
Chemiczne składniki komórek Pierwiastki chemiczne w komórkach: - makroelementy (pierwiastki biogenne) H, O, C, N, S, P Ca, Mg, K, Na, Cl >1% suchej masy - mikroelementy Fe, Cu, Mn, Mo, B, Zn, Co, J, F
Bardziej szczegółowoOgólna budowa aminokwasów
H w neutralnym ph H NH 3 + C COO - NH 2 C COOH R R grupa aminowa - NH 2 grupa karboksylowa - COOH Gly, G Ala, A Ogólna budowa aminokwasów Reguła CORN H R NH 3 + C L lewoskrętny (COO-R-N) COO - 1 20 aminokwasów
Bardziej szczegółowoBioinformatyka. z sylabusu...
Bioinformatyka Wykład 1. E. Banachowicz Zakład Biofizyki Molekularnej IF UAM http://www.amu.edu.pl/~ewas z sylabusu... Wykład 1, 2008 1 Co to jest Bioinformatyka? Zastosowanie technologii informacji do
Bardziej szczegółowoetyloamina Aminy mają właściwości zasadowe i w roztworach kwaśnych tworzą jon alkinowy
Temat: Białka Aminy Pochodne węglowodorów zawierające grupę NH 2 Wzór ogólny amin: R NH 2 Przykład: CH 3 -CH 2 -NH 2 etyloamina Aminy mają właściwości zasadowe i w roztworach kwaśnych tworzą jon alkinowy
Bardziej szczegółowoAminokwasy, peptydy, białka
Aminokwasy, peptydy, białka Aminokwasy KWAS 1-AMINOCYKLOPROPANOKARBOKSYLOWY α AMINOKWAS KWAS 3-AMINOPROPANOWY β AMINOKWAS KWAS 4-AMINOPROPANOWY γ AMINOKWAS KWAS 2-AMINOETANOSULFONOWY β AMINOKWAS Aminokwasy
Bardziej szczegółowo1.1. AMINOKWASY BIAŁKOWE
1 ĆWICZENIE 1 BUDOWA I WŁAŚCIWOŚCI AMINOKWASÓW 1.1. AMINOKWASY BIAŁKOWE Aminokwasy są związkami organicznymi zawierającymi co najmniej jedną grupę karboksylową -COOH oraz co najmniej jedną grupę aminową
Bardziej szczegółowoBUDOWA I WŁAŚCIWOŚCI AMINOKWASÓW. 1.1. Aminokwasy białkowe
BUDOWA I WŁAŚCIWOŚCI AMINOKWASÓW 1.1. Aminokwasy białkowe Aminokwasy są związkami organicznymi, zawierającymi co najmniej jedną grupę karboksylową COOH oraz co najmniej jedną grupę aminową NH 2. W zależności
Bardziej szczegółowoElementy bioinformatyki. Aminokwasy, białka, receptory. Andrzej Bąk Instytut Chemii UŚ chemoinformatyka wykład 1
Elementy bioinformatyki. Aminokwasy, białka, receptory Andrzej Bąk Instytut Chemii UŚ chemoinformatyka wykład 1 Tematy istoria odkrywania białek Budowa białek Budowa aminokwasów Właściwości aminokwasów
Bardziej szczegółowoAminokwasy, peptydy i białka. Związki wielofunkcyjne
Aminokwasy, peptydy i białka Związki wielofunkcyjne Aminokwasy, peptydy i białka Aminokwasy, peptydy i białka: - wiadomości ogólne Aminokwasy: - ogólna charakterystyka - budowa i nazewnictwo - właściwości
Bardziej szczegółowoAMINOKWASY. I. Wprowadzenie teoretyczne. Aminokwasy są to związki, które w łańcuchu węglowym zawierają zarówno grupę aminową jak i grupę karboksylową.
AMIKWASY I. Wprowadzenie teoretyczne Aminokwasy są to związki, które w łańcuchu węglowym zawierają zarówno grupę aminową jak i grupę karboksylową. 2 3 WZY GÓLE ATUALY AMIKWASÓW WYSTĘPUJĄY W BIAŁKA Zalicza
Bardziej szczegółowoWYKŁAD 4: MOLEKULARNE MECHANIZMY BIOSYNTEZY BIAŁEK. Prof. dr hab. n. med. Małgorzata Milkiewicz Zakład Biologii Medycznej.
Pierwsza litera Trzecia litera 2018-10-26 WYKŁAD 4: MOLEKULARNE MECHANIZMY BIOSYNTEZY BIAŁEK Prof. dr hab. n. med. Małgorzata Milkiewicz Zakład Biologii Medycznej Druga litera 1 Enancjomery para nienakładalnych
Bardziej szczegółowoBioinformatyka wykład 9
Bioinformatyka wykład 9 14.XII.21 białkowa bioinformatyka strukturalna krzysztof_pawlowski@sggw.pl 211-1-17 1 Plan wykładu struktury białek dlaczego? struktury białek geometria i fizyka modyfikacje kowalencyjne
Bardziej szczegółowoRepetytorium z wybranych zagadnień z chemii
Repetytorium z wybranych zagadnień z chemii Mol jest to liczebność materii występująca, gdy liczba cząstek (elementów) układu jest równa liczbie atomów zawartych w masie 12 g węgla 12 C (równa liczbie
Bardziej szczegółowoSpis treści. CZĘŚĆ I: Budowa i funkcja białek. CZĘŚĆ II: Bioenergetyka i metabolizm weglowodanów. CZĘŚĆ IV: Metabolizm azotu
Spis treści ZĘŚĆ I: Budowa i funkcja białek Rozdział 1: Aminokwasy.....................................................................1 Rozdział 2: Struktura białek.................................................................15
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 1. Właściwości aminokwasów i białek
Ćwiczenie 1. Właściwości aminokwasów i białek el ćwiczenia elem ćwiczenia jest poznanie niektórych reakcji charakterystycznych stosowanych przy wykrywaniu aminokwasów i białek. eakcje te umoŝliwiają odróŝnienie
Bardziej szczegółowoStruktura biomakromolekuł chemia biologiczna III rok
truktura biomakromolekuł chemia biologiczna III rok jak są zbudowane białka? dlaczego białka są tak zbudowane? co z tego wynika? 508 13 604 liczba struktur dostępnych w Protein Data Bank wynosi aktualnie
Bardziej szczegółowoModel wiązania kowalencyjnego cząsteczka H 2
Model wiązania kowalencyjnego cząsteczka H 2 + Współrzędne elektronu i protonów Orbitale wiążący i antywiążący otrzymane jako kombinacje orbitali atomowych Orbital wiążący duża gęstość ładunku między jądrami
Bardziej szczegółowoWłaściwości elektrolityczne i buforowe wodnych roztworów aminokwasów
Anna Jakubowska Właściwości elektrolityczne i buforowe wodnych roztworów aminokwasów Podstawowe pojęcia: aminokwasy, hydroliza, jonizacja, jon obojnaczy, amfotery, elektrolit, protoliza, ph, stała dysocjacji,
Bardziej szczegółowoDokowanie molekularne. Andrzej Bąk Instytut Chemii UŚ chemoinformatyka wykład 1
Dokowanie molekularne Andrzej Bąk Instytut Chemii UŚ chemoinformatyka wykład 1 Zarys Oddziaływanie ligand-receptor Modelowanie struktury receptora Reprezentacja makromolekuł Opis energii oddziaływań ligand-receptor
Bardziej szczegółowoZastosowanie metody Lowry ego do oznaczenia białka w cukrze białym
Zastosowanie metody Lowry ego do oznaczenia białka w cukrze białym Dr inż. Bożena Wnuk Mgr inż. Anna Wysocka Seminarium Aktualne zagadnienia dotyczące jakości w przemyśle cukrowniczym Łódź 10 11 czerwca
Bardziej szczegółowoĆwiczenie nr 7. Aminokwasy i peptydy. Repetytorium. Repetytorium
Repetytorium Ćwiczenie nr 7 dr Mariola Krawiecka Aminokwasy i peptydy 1. Podział aminokwasów. 2. Właściwości aminokwasów-aminokwasy jako jony obojnacze. 3. Reaktywność aminokwasów. 4. Biologicznie ważne
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 1 BUDOWA I WŁAŚCIWOŚCI AMINOKWASÓW
ĆWICZENIE 1 BUDWA I WŁAŚCIWŚCI AMINKWASÓW 1.1. CEL ĆWICZENIA Zapoznanie się z budową i właściwościami aminokwasów i białek. Identyfikacja aminokwasów za pomocą reakcji charakterystycznych. 1.2. AMINKWASY
Bardziej szczegółowoZwiązki biologicznie aktywne
Związki biologicznie aktywne Tematyka wykładów 1. Chemia związków biologicznie aktywnych pojęcia ogólne, klasyfikacja leków. 2. Związki biologicznie aktywne jako związki pochodzenia naturalnego, półsyntetycznego
Bardziej szczegółowoBiałka - liniowe kopolimery. złożone z aminokwasów. Liczba rodzajów białek - nieznana
Białka - liniowe kopolimery złożone z aminokwasów Liczba rodzajów białek - nieznana Cechy wspólne białek 1. wielk1cząsteczk1wy charakter niedializują, r1ztw1ry k1l1idalne 2. wywierają ciśnienie 1sm1tyczne
Bardziej szczegółowoAMINOKWASY. BUDOWA I WŁAŚCIWOŚCI
Ćwiczenie 1 AMINOKWASY. BUDOWA I WŁAŚCIWOŚCI Część doświadczalna obejmuje: rozdział aminokwasów metodą chromatografii podziałowej (technika chromatografii bibułowej wstępującej) wykonanie reakcji charakterystycznych
Bardziej szczegółowoWykład 11 Równowaga kwasowo-zasadowa
Wykład 11 Równowaga kwasowo-zasadowa JS Skala ph Skala ph ilościowa skala kwasowości i zasadowości roztworów wodnych związków chemicznych. Skala ta jest oparta na aktywności jonów hydroniowych [H3O+] w
Bardziej szczegółowoETYKIETA. Fitmax Easy GainMass proszek
ETYKIETA Fitmax Easy GainMass proszek smak waniliowy, truskawkowy, czekoladowy Środek spożywczy zaspokajający zapotrzebowanie organizmu przy intensywnym wysiłku fizycznym, zwłaszcza sportowców. FitMax
Bardziej szczegółowoWARSZTATY olimpijskie. Co już było: Atomy i elektrony Cząsteczki i wiązania Stechiometria Gazy, termochemia Równowaga chemiczna Kinetyka
WARSZTATY olimpijskie Co już było: Atomy i elektrony Cząsteczki i wiązania Stechiometria Gazy, termochemia Równowaga chemiczna inetyka WARSZTATY olimpijskie Co będzie: Data Co robimy 1 XII 2016 wasy i
Bardziej szczegółowoMetabolizm białek. Ogólny schemat metabolizmu bialek
Metabolizm białek Ogólny schemat metabolizmu bialek Trawienie białek i absorpcja aminokwasów w przewodzie pokarmowym w żołądku (niskie ph ~2, rola HCl)- hydratacja, homogenizacja, denaturacja białek i
Bardziej szczegółowoPODSTAWY CHEMII INŻYNIERIA BIOMEDYCZNA. Wykład 2
PODSTAWY CEMII INŻYNIERIA BIOMEDYCZNA Wykład Plan wykładu II,III Woda jako rozpuszczalnik Zjawisko dysocjacji Równowaga w roztworach elektrolitów i co z tego wynika Bufory ydroliza soli Roztwory (wodne)-
Bardziej szczegółowoWHEY CORE BCAA Amino Mega Strong - 2,3kg + 500ml
Utworzono: 2017-01-20 19:50:01 WHEY CORE 100 + BCAA Amino Mega Strong - 2,3kg + 500ml Cena produktu: 198,90 PLN 157,00 PLN Wyjątkowy w smaku koktajl proteinowy ze 100% białkiem serwatkowym (WPC, WPI) o
Bardziej szczegółowoScenariusz lekcji pokazowej z chemii
Scenariusz lekcji pokazowej z chemii 28.03.2008r. klasa II b prowadząca: Ewa Siennicka dział: Wielofunkcyjne pochodne węglowodorów. TEMAT: BUDOWA I WŁAŚCIWO CIWOŚCI AMINOKWASÓW. 1. Cele edukacyjne a) kształcenia:
Bardziej szczegółowoAminokwasy. COO - l. H 3 N C H l R
Aminokwasy COO - l + H 3 N C H l R Aminokwasy hydrofobowe z alifatycznymi grupami R glicyna alanina walina leucyna izoleucyna prolina metionina cysteina Aminokwasy hydrofobowe z aromatycznymi grupami R
Bardziej szczegółowoPrzykładowe zadania/problemy egzaminacyjne. Wszystkie bezwymiarowe wartości liczbowe występujące w treści zadań podane są w jednostkach SI.
Przykładowe zadania/problemy egzaminacyjne. Wszystkie bezwymiarowe wartości liczbowe występujące w treści zadań podane są w jednostkach SI. 1. Ładunki q 1 =3,2 10 17 i q 2 =1,6 10 18 znajdują się w próżni
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 6 Aminokwasy
Ćwiczenie 6 Aminokwasy Aminokwasy są to związki dwufunkcyjne, których cząsteczki zawierają grupy karboksylowe i aminowe: grupa aminowa:nh 2 grupa karboksylowa COOH Nomenklatura aminokwasów: Naturalne aminokwasy
Bardziej szczegółowoAMINOKWASY. BUDOWA I WŁAŚCIWOŚCI
Ćwiczenie 1 AMINOKWASY. BUDOWA I WŁAŚCIWOŚCI Część doświadczalna obejmuje: - rozdział aminokwasów metodą chromatografii podziałowej (technika chromatografii bibułowej wstępującej) - miareczkowanie alaniny
Bardziej szczegółowoOrbitale typu σ i typu π
Orbitale typu σ i typu π Dwa odpowiadające sobie orbitale sąsiednich atomów tworzą kombinacje: wiążącą i antywiążącą. W rezultacie mogą powstać orbitale o rozkładzie przestrzennym dwojakiego typu: σ -
Bardziej szczegółowoOznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny Zajęcia 3-godzinne część A, zajęcia 4-godzinne część A i B
znaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny Zajęcia 3-godzinne część A, zajęcia 4-godzinne część A i B el ćwiczenia elem ćwiczenia jest zapoznanie się z metodą oznaczania aktywności endopeptydaz na przykładzie
Bardziej szczegółowoReakcje charakterystyczne aminokwasów
KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska Reakcje charakterystyczne aminokwasów BIOCHEMIA STRUKTURALNA ĆWICZENIE 1 REAKCJE CHARAKTERYSTYCZNE AMINOKWASÓW A) REAKCJE OGÓLNE ZADANIE 1 WYKRYWANIE
Bardziej szczegółowoSubstancje o Znaczeniu Biologicznym
Substancje o Znaczeniu Biologicznym Tłuszcze Jadalne są to tłuszcze, które może spożywać człowiek. Stanowią ważny, wysokoenergetyczny składnik diety. Z chemicznego punktu widzenia głównym składnikiem tłuszczów
Bardziej szczegółowoSCENARIUSZ LEKCJI BIOLOGII Z WYKORZYSTANIEM FILMU KSZTAŁT BIAŁEK.
SCENARIUSZ LEKCJI BIOLOGII Z WYKORZYSTANIEM FILMU KSZTAŁT BIAŁEK. SPIS TREŚCI: I. Wprowadzenie. II. Części lekcji. 1. Część wstępna. 2. Część realizacji. 3. Część podsumowująca. III. Karty pracy. 1. Karta
Bardziej szczegółowoKARTA PRACY DO ZADANIA 1. Pomiar widma aminokwasu na spektrometrze FTIR, model 6700.
KARTA PRACY D ZADANIA 1 Pomiar widma aminokwasu na spektrometrze FTIR, model 6700. Wykonaj zadanie zgodnie z instrukcją nr 1 i wypełnij tabelę (w odpowiednich komórkach wstaw "X"). ZAKRES SPEKTRALNY ZMIERZNEG
Bardziej szczegółowoOpracowała: mgr inż. Ewelina Nowak
Materiały dydaktyczne na zajęcia wyrównawcze z chemii dla studentów pierwszego roku kierunku zamawianego Inżynieria Środowiska w ramach projektu Era inżyniera pewna lokata na przyszłość Opracowała: mgr
Bardziej szczegółowoAMINOKWASY BUDOWA I WŁAŚCIWOŚCI BIAŁKA BUDOWA I FUNKCJE
Ćwiczenie 1 AMINOKWASY BUDOWA I WŁAŚCIWOŚCI BIAŁKA BUDOWA I FUNKCJE Część doświadczalna obejmuje: rozdział aminokwasów metodą chromatografii podziałowej (technika chromatografii bibułowej wstępującej)
Bardziej szczegółowoBioinformatyka Laboratorium, 30h. Michał Bereta
Laboratorium, 30h Michał Bereta mbereta@pk.edu.pl www.michalbereta.pl Zasady zaliczenia przedmiotu Kolokwia (3 4 ) Ocena aktywności i przygotowania Obecnośd Literatura, materiały i ewolucja molekularna
Bardziej szczegółowoAMINO MAX kaps - Trec Nutrition
Dane aktualne na dzień: 27-01-2018 14:38 Link do produktu: https://sportowesuplementy.pl/amino-max-6800-320kaps-trec-nutrition-p-32.html AMINO MAX 6800 320kaps - Trec Nutrition Cena Dostępność Czas wysyłki
Bardziej szczegółowoMODEL ODPOWIEDZI I SCHEMAT PUNKTOWANIA
MODEL ODPOWIEDZI I SCHEMAT PUNKTOWANIA Zadanie Odpowiedzi Uwagi a) za uzupełnienie tabeli: Symbol pierwiastka Konfiguracja elektronowa w stanie podstawowym Liczba elektronów walencyjnych S b) za uzupełnienie
Bardziej szczegółowoBioinformatyka Laboratorium, 30h. Michał Bereta
Laboratorium, 30h Michał Bereta mbereta@pk.edu.pl www.michalbereta.pl Zasady zaliczenia przedmiotu Kolokwia (3 4 ) Ocena aktywności i przygotowania Obecność Literatura, materiały Bioinformatyka i ewolucja
Bardziej szczegółowoRównowaga kwasowo-zasadowa. Zakład Chemii Medycznej PUM
Równowaga kwasowozasadowa Zakład Chemii Medycznej PUM Teorie kwasów i zasad Teoria dysocjacji elektrolitycznej Arheniusa: podczas rozpuszczania w wodzie wodzie kwas: dysocjuje z odszczepieniem kationu
Bardziej szczegółowoM. Cieplak i A. Sienkiewicz, Białka, artykuł w Encyklopedii Fizyki Współczesnej, Wydawnictwo PWN SA, Warszawa 2004, publikacja dostępna na stronach:
M. Cieplak i A. Sienkiewicz, Białka, artykuł w Encyklopedii Fizyki Współczesnej, Wydawnictwo PWN SA, Warszawa 2004, publikacja dostępna na stronach: http://www.pwn.pl lub http://aneksy.pwn.pl/efw/ 1 Białka
Bardziej szczegółowoPodstawy projektowania leków wykład 12
Podstawy projektowania leków wykład 12 Łukasz Berlicki Projektowanie wspomagane komputerowo Ligand-based design QSAR i 3D-QSAR Structure-based design projektowanie oparte na strukturze celu molekularnego
Bardziej szczegółowoGenerator testów bioinformatyka wer / Strona: 1
Przedmiot: wyklad monograficzny Nazwa testu: bioinformatyka wer. 1.0.6 Nr testu 10469906 Klasa: 5 IBOS Odpowiedzi zaznaczamy TYLKO w tabeli! 1. Aminokwas jest to związek organiczny zawierający A) grupę
Bardziej szczegółowopobrano z
ODPOWIEDZI Zadanie 1. (2 pkt) 1. promienia atomowego, promienia jonowego 2. najwyższego stopnia utlenienia Zadanie 2. (1 pkt) 1. Pierwiastek I jest aktywnym metalem. Tworzy wodorek, w którym wodór przyjmuje
Bardziej szczegółowodla której jest spełniony warunek równowagi: [H + ] [X ] / [HX] = K
RÓWNOWAGI W ROZTWORACH Szwedzki chemik Svante Arrhenius w 1887 roku jako pierwszy wykazał, że procesowi rozpuszczania wielu substancji towarzyszy dysocjacja, czyli rozpad cząsteczek na jony naładowane
Bardziej szczegółowoMACIERZE MUTACYJNE W ANALIZIE GENOMÓW czy możliwa jest rekonstrukcja filogenetyczna? Aleksandra Nowicka
MAIERZE MUTAYJNE W ANALIZIE GENOMÓW czy możliwa jest rekonstrukcja filogenetyczna? Aleksandra Nowicka Zadaniem FILOGENETYKI jest : zrekonstruowanie ewolucyjnej historii wszystkich organizmów odkrycie przodka
Bardziej szczegółowoWykład przygotowany w oparciu o podręczniki:
Slajd 1 Wykład przygotowany w oparciu o podręczniki: Organic Chemistry 4 th Edition Paula Yurkanis Bruice Slajd 2 Struktura elektronowa wiązanie chemiczne Kwasy i zasady Slajd 3 Chemia organiczna Związki
Bardziej szczegółowoPodczerwień bliska: cm -1 (0,7-2,5 µm) Podczerwień właściwa: cm -1 (2,5-14,3 µm) Podczerwień daleka: cm -1 (14,3-50 µm)
SPEKTROSKOPIA W PODCZERWIENI Podczerwień bliska: 14300-4000 cm -1 (0,7-2,5 µm) Podczerwień właściwa: 4000-700 cm -1 (2,5-14,3 µm) Podczerwień daleka: 700-200 cm -1 (14,3-50 µm) WIELKOŚCI CHARAKTERYZUJĄCE
Bardziej szczegółowoKwasy nukleinowe i białka
Metody bioinformatyki Kwasy nukleinowe i białka prof. dr hab. Jan Mulawka Kwasy nukleinowe DNA Kwas dezoksyrybonukleinowy jest to należący do kwasów nukleinowych wielkocząsteczkowy organiczny związek chemiczny,
Bardziej szczegółowoTemat 7. Równowagi jonowe w roztworach słabych elektrolitów, stała dysocjacji, ph
Temat 7. Równowagi jonowe w roztworach słabych elektrolitów, stała dysocjacji, ph Dysocjacja elektrolitów W drugiej połowie XIX wieku szwedzki chemik S.A. Arrhenius doświadczalnie udowodnił, że substancje
Bardziej szczegółowoLCH 1 Zajęcia nr 60 Diagnoza końcowa. Zaprojektuj jedno doświadczenie pozwalające na odróżnienie dwóch węglowodorów o wzorach:
LCH 1 Zajęcia nr 60 Diagnoza końcowa Zadanie 1 (3 pkt) Zaprojektuj jedno doświadczenie pozwalające na odróżnienie dwóch węglowodorów o wzorach: H 3 C CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 a) b) W tym celu: a) wybierz odpowiedni
Bardziej szczegółowo- w nawiasach kwadratowych stężenia molowe.
Cz. VII Dysocjacja jonowa, moc elektrolitów, prawo rozcieńczeń Ostwalda i ph roztworów. 1. Pojęcia i definicja. Dysocjacja elektroniczna (jonowa) to samorzutny rozpad substancji na jony w wodzie lub innych
Bardziej szczegółowoKomputerowe wspomaganie projektowanie leków
Komputerowe wspomaganie projektowanie leków wykład V Prof. dr hab. Sławomir Filipek Grupa BIOmodelowania Uniwersytet Warszawski, Wydział Chemii oraz Centrum Nauk Biologiczno-Chemicznych Cent-III www.biomodellab.eu
Bardziej szczegółowo11) Stan energetyczny elektronu w atomie kwantowanym jest zespołem : a dwóch liczb kwantowych b + czterech liczb kwantowych c nie jest kwantowany
PYTANIA EGZAMINACYJNE Z CHEMII OGÓLNEJ I Podstawowe pojęcia chemiczne 1) Pierwiastkiem nazywamy : a zbiór atomów o tej samej liczbie masowej b + zbiór atomów o tej samej liczbie atomowej c zbiór atomów
Bardziej szczegółowoChemiczne składniki komórek
Chemiczne składniki komórek Komórki wykorzystują prawa fizyki i chemii, aby przeżyć Zbudowane z takich samych pierwiastków i związków jak materia nieożywiona Chemia komórki dominują: H 2 O związki organiczne
Bardziej szczegółowoTemat Ocena dopuszczająca Ocena dostateczna Ocena dobra Ocena bardzo dobra Ocena celująca. Uczeń:
Chemia - klasa I (część 2) Wymagania edukacyjne Temat Ocena dopuszczająca Ocena dostateczna Ocena dobra Ocena bardzo dobra Ocena celująca Dział 1. Chemia nieorganiczna Lekcja organizacyjna. Zapoznanie
Bardziej szczegółowo4.1 Hierarchiczna budowa białek
Spis treści 4.1 ierarchiczna budowa białek... 51 4.1.1 Struktura pierwszorzędowa... 51 4.1.2 Struktura drugorzędowa... 53 4.1.3 Struktura trzeciorzędowa... 60 4.1.4 Rodzaje oddziaływań stabilizujących
Bardziej szczegółowoFitMax Slim Diet wspomagający odchudzanie zamiennik posiłku. Dostępny na ETYKIETA DO OPAKOWANIA smak waniliowy
FitMax Slim Diet wspomagający odchudzanie zamiennik posiłku. Dostępny na www.kulturystyka.sklep.pl ETYKIETA DO OPAKOWANIA smak waniliowy 1 porcja 65 gramów WARTOŚĆ ODŻYWCZA ZAWARTOŚĆ W PORCJI (65g) W 100g
Bardziej szczegółowoRównowaga kwasowo-zasadowa. Zakład Chemii Medycznej Pomorski Uniwersytet Medyczny
Równowaga kwasowozasadowa Zakład Chemii Medycznej Pomorski Uniwersytet Medyczny Krytyka pojęcia ph ph = log [H + ] ph [H+] 1 100 mmol/l D = 90 mmol/l 2 10 mmol/l D = 9 mmol/l 3 1 mmol/l 2 Krytyka pojęcia
Bardziej szczegółowoKwas HA i odpowiadająca mu zasada A stanowią sprzężoną parę (podobnie zasada B i kwas BH + ):
Spis treści 1 Kwasy i zasady 2 Rola rozpuszczalnika 3 Dysocjacja wody 4 Słabe kwasy i zasady 5 Skala ph 6 Oblicznie ph słabego kwasu 7 Obliczanie ph słabej zasady 8 Przykłady obliczeń 81 Zadanie 1 811
Bardziej szczegółowoLigand to cząsteczka albo jon, który związany jest z jonem albo atomem centralnym.
138 Poznanie struktury cząsteczek jest niezwykle ważnym przedsięwzięciem w chemii, ponieważ pozwala nam zrozumieć zachowanie się materii, ale także daje podstawy do praktycznego wykorzystania zdobytej
Bardziej szczegółowoŁadunki elektryczne i siły ich wzajemnego oddziaływania. Pole elektryczne. Copyright by pleciuga@ o2.pl
Ładunki elektryczne i siły ich wzajemnego oddziaływania Pole elektryczne Copyright by pleciuga@ o2.pl Ładunek punktowy Ładunek punktowy (q) jest to wyidealizowany model, który zastępuje rzeczywiste naelektryzowane
Bardziej szczegółowoReakcje charakterystyczne aminokwasów
KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska Reakcje charakterystyczne aminokwasów BIOCHEMIA STRUKTURALNA ĆWICZENIE 1 REAKCJE CHARAKTERYSTYCZNE AMINOKWASÓW A) REAKCJE OGÓLNE ZADANIE 1 WYKRYWANIE
Bardziej szczegółowoElementy statystyki wielowymiarowej
Wnioskowanie_Statystyczne_-_wykład Spis treści 1 Elementy statystyki wielowymiarowej 1.1 Kowariancja i współczynnik korelacji 1.2 Macierz kowariancji 1.3 Dwumianowy rozkład normalny 1.4 Analiza składowych
Bardziej szczegółowo7-9. Stereoizomeria. izomery. konstytucyjne różne szkielety węglowe, różne grupy funkcyjne różne położenia gr. funkcyjnych
7-9. Stereoizomeria izomery konstytucyjne różne szkielety węglowe, różne grupy funkcyjne różne położenia gr. funkcyjnych stereoizomery zbudowane z takich samych atomów atomy połączone w takiej samej sekwencji
Bardziej szczegółowo1 porcji (30 % RDA 100 g odżywcza* Wartość energetyczna kj / 384 kcal
Smak waniliowy 1605 kj / 384 kcal 481,5 kj / 115 kcal Białko 74,4g 22,5g Węglowodany 8,2 g 2,45 g Tłuszcz 6,0 g 1,8 g Bilans aminokwasowy na : Asparagina 9952 mg 2985mg Fenyloalanina* 2724 mg 817mg Leucyna*
Bardziej szczegółowoSpektroskopia. Spotkanie pierwsze. Prowadzący: Dr Barbara Gil
Spektroskopia Spotkanie pierwsze Prowadzący: Dr Barbara Gil Temat rozwaŝań Spektroskopia nauka o powstawaniu i interpretacji widm powstających w wyniku oddziaływań wszelkich rodzajów promieniowania na
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 4. Reakcja aminokwasów z ninhydryną. Opisz typy reakcji przebiegających w tym procesie i zaznacz ich miejsca przebiegu.
azwisko i imię grupa data Protokół z ćwiczenia: eakcje chemiczne związków biologicznych: aminokwasy i peptydy. Definicja punktu izoelektrycznego pi. Formy jonowe aminokwasów w różnym ph. ph < pi ph = pi
Bardziej szczegółowoBioinformatyka. Formaty danych - GenBank
Bioinformatyka Wykład 4. E. Banachowicz Zakład Biofizyki Molekularnej IF UAM http://www.amu.edu.pl/~ewas Formaty danych - GenBank Poco wprowadza się dane do komputerów? 1. żeby je pobrać 2. żeby coś odkryć
Bardziej szczegółowoRP WPROWADZENIE. M. Kamiński PG WCh Gdańsk Układy faz odwróconych RP-HPLC, RP-TLC gdy:
RP WPRWADZENIE M. Kamiński PG WCh Gdańsk 2013 Układy faz odwróconych RP-HPLC, RP-TLC gdy: Nisko polarna (hydrofobowa) faza stacjonarna, względnie polarny eluent, składający się z wody i dodatku organicznego;
Bardziej szczegółowo4. Stereoizomeria. izomery. konstytucyjne różne szkielety węglowe, różne grupy funkcyjne różne położenia gr. funkcyjnych
4. Stereoizomeria izomery konstytucyjne różne szkielety węglowe, różne grupy funkcyjne różne położenia gr. funkcyjnych stereoizomery zbudowane z takich samych atomów atomy połączone w takiej samej sekwencji
Bardziej szczegółowoWykorzystanie bazy Cambridge Structural Database w poszukiwaniu substancji hamujących aktywność enzymatyczną
ISTRUKCJA DO ĆWICZEŃ LABORATORYJYCH Wykorzystanie bazy Cambridge Structural Database w poszukiwaniu substancji hamujących aktywność enzymatyczną CZĘŚĆ I Zapoznanie się ze strukturą i funkcjami bazy. Demonstracja
Bardziej szczegółowo(86) Data i numer zgłoszenia międzynarodowego: , PCT/EP95/03601
RZECZPOSPOLITA POLSKA Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11) 181588 (13) B1 (21) Numer zgłoszenia: 319382 (2 2 ) Data zgłoszenia: 13.09.1995 (86) Data i numer zgłoszenia
Bardziej szczegółowoModel : - SCITEC 100% Whey Protein Professional 920g
Białka > Model : - Producent : Scitec 100% Whey Protein Professional - jest najwyższej jakości, wolnym od laktozy, czystym koncentratem i izolat białek serwatkowych (WPC + WPI) o bardzo dobrej rozpuszczalności
Bardziej szczegółowoKONDUKTOMETRIA. Konduktometria. Przewodnictwo elektrolityczne. Przewodnictwo elektrolityczne zaleŝy od:
KONDUKTOMETRIA Konduktometria Metoda elektroanalityczna oparta na pomiarze przewodnictwa elektrolitycznego, którego wartość ulega zmianie wraz ze zmianą stęŝenia jonów zawartych w roztworze. Przewodnictwo
Bardziej szczegółowo